생명체는 살아가기 위해서 에너지가 필요하다. 이러한 에너지를 물질대사(metabolism)이라는 화학 반응을 통해서 얻거나 사용한다. 이 때, ATP가 에너지를 전달하며, 효소(enzyme)는 에너지의 장벽을 낮추면서 물질대사 반응을 촉진시키며, 이런 효소는 물질대사를 조절하고 제어한다.
목차
생명체의 에너지
모든 생명체는 화학 공장이라고 해도 과언이 아니다. 수 천 가지의 반응이 몸 속, 세포 내에서 일어나며, 계속해서 에너지를 흡수하고, 변환한다. 이렇게 변환된 에너지로, 섭취한 음식물을 소화하거나, 근육을 움직이거나하는 행동을 할 수 있게 된다. 반딧불이나 화경버섯같은 생물들은 이런 에너지를 빛에너지로 변환하여 발광하기도 한다. 어떻게 생명체는 에너지를 이용할 수 있는지, 어떤 방법을 통해 에너지를 흡수하는지 알아보자.
ATP - 발열반응과 흡열반응
ATP(adenosine triphosphate)란, DNA의 염기 중 하나인 아데노신(adenosine)에 인산기 3개가 붙은 형태를 가지고 있는 물질이다. ATP는 가지고 있는 인산기의 결합을 가수분해로 끊을 수 있다. 이 때, 결합이 끊어지면서, 발열 반응이 일어나며, ATP 1몰당 7.3 kcal의 에너지가 방출한다.
세포들은 이 인산기 결합이 끊어지면서 방출되는 에너지를 다른 분자들이 사용할 수 있는 에너지로 바꾸어 이용한다. 이 인산기 결합이 상당히 많은 에너지를 방출하는데, 이는 인산기가 음전하를 갖고 있기 때문이다. 인산기는 3개의 음전하를 갖고 있어서 상호반발력이 생겨 불안정한 구조를 가지고 있는데, 이 결합이 끊어지며 안정한 구조로 변하면서 에너지를 방출하고 싶은 것이다.
이 때 불안정한 상태가 안정한 상태로 변한다는 것을 예를 들어 설명하자면, 용수철을 압축시킨 상태에서 힘을 풀면 용수철이 원상태로 돌아온 상태를 말한다. 용수철에 힘을 풀면, 용수철도 압축이 풀리며 에너지를 발생시키는 것처럼, ATP도 인산기가 끊어질 때 에너지를 발생시킨다.
세포들은 이 ATP 가수분해에서 방출되는 에너지를 화학적, 기계적 행동에 이용한다. 이용과정에서 인산기는 중간물질에 결합하면서 인산화된 중간물질(phosphorylated intermediate)를 생성하며, 반응성이 높은 상태에서 최종적인 물질로 변환하는 데에 이 반응성을 이용한다.
이렇게 사용된 ATP는 인산기가 떨어지며 ADP(adenosine diphosphate)로 변환된다. 이 ADP들은 다시 인산화가 되면 ATP가 되어 재사용이 가능해진다. 동물의 근육에서 근육 세포는 운동에 1분만에 모든 ATP 세포를 사용하고 순환시키는데, 이는 1초 동안 1천만 분자의 ATP가 ATP로 전환된다는 것이다. 만약 ATP가 재사용되지 않는다면, 사람은 몸무게 만큼의 ATP를 하루동안 다 사용하여, 더 이상 움직일 수 없게 될 것이다.
효소의 촉매 작용
어떤 불안정한 물질이 안정한 물질로 변화하는 것은 자발적인 환경에서도 일어나지만, 시간이 오래 걸릴 수 있다. 예를 들어서, 이당류인 설탕이 단당류인 포도당과 과당으로 가수분해 되는 과정은 물에서 아무런 자극이 없다면 매우 오랜 시간에 걸려 녹지만, 수크레이스 효소와 같이 넣으면, 몇 초안에 물에 녹게 된다. 효소(enzyme)는 이처럼 화학적 반응에 있어서 반응을 촉진시키는 촉매(catalyst) 역할을한다. 이런 효소는 단백질이나 일부 RNA들이 있으나 대부분은 단백질이라고 봐도 무방하다.
대부분의 반응은 처음 시작할 때 가장 큰 에너지가 필요한데, 이를 활성화 에너지(activation energy)라고 부른다. 효소는 이런 활성화 에너지를 줄여서 반응이 쉽게 일어나도록 돕는 것이다.
각각의 효소들은 특정 반응물들에만 반응하는데, 이를 기질(substrate)이라고 한다. 효소의 활성 부위(active site)는 기질에 결합하여 반응을 촉진시킨다. 이렇게 효소와 기질이 결합한 상태를 효소-기질 복합체(enzyme-substrate complex)라고 부르며, 효소와 기질은 처음에 접촉 후 안정적으로 결합하는 유도 적합(induced fit)으로 결합한다고 알려져있다.
이런 효소가 활성화 되어 역할을 하기 위해서는 적합한 조건이 필요하다. 그 이유는 대부분의 효소는 단백질이기 때문에, 구조가 온도나 pH에 영향을 받기 때문이다. 예를 들어 우리 침에 들어있는 녹말을 당으로 분해하는 효소인 아밀레이스는 물과 비슷한 pH인 7정도에서 활성되지만, 산성 환경인 위에서 작용하는 펩신은 2정도의 pH에서 활성된다.
따라서, 효소식품이나 효소물 같은 것은 그냥 단백질 물이고, 실제로 활성된다고 해도 이미 변성되었을 가능성이 높다. 사람 몸에 필요한 효소는 이미 내장 되어 있기 때문에 그런 유사과학에 속지 않기를 바란다.
이런 효소들은 종종 보조인자(cofactor)를 필요로 하기도 한다. 보조인자는 효소에 붙어서 단백질에서는 힘든 전자 전달과 같은 화학적 과정을 담당한다. 따라서 보조인자들은 금속이온이나 무기물들이며, 유기물질인 경우에는 조효소(coenzyme)이라고 부른다. 비타민과 같은 물질이 조효소에 포함되기 때문에, 이를 충분히 섭취해주는 것이 중요하다.
반대로, 효소를 억제하는 저해자들도 있는데, 경쟁적 저해제(competitive inhibitor)는 기질과 닮아서 효소와 결합할 수 있다. 이런 경쟁적 저해제가 많으면, 효소는 정상적인 기질과 결합하지 못하여, 반응이 일어나지 않게 된다. 경쟁적 저해제는 가역적으로, 효소의 구조를 직접적으로 변화시키지 않는다. 가역적인 저해제 중에 비경쟁적 저해제(noncompetitive inhibitor)는 효소의 활성부위가 아닌 다른 부위에 결합하여 효소 반응을 방해한다.
반면, 독극물과 같은 독성물질은 비가역적 효소 저해제로, 효소의 구조를 변성시켜, 효소의 활성을 억제한다.
효소 활성 조절
효소의 활성을 조절하는 조절 분자는 비경쟁적 저해제와 마찬가지로 효소의 활성부위가 아닌 다른 부분에 결합하여 효수의 기능을 조절한다. 이를 다른 자리 입체성 조절(allosteric regulation)이라고 한다. 어떤 효소들은 종종 복합 소단위체를 이루고 있는데, 이 때, 하나의 소단위체에 기질이 결합하면, 다른 소단위체들의 활성부위도 기질과의 반응성이 올라가는데, 이를 협동성(cooperativity)이라고 한다. 예를 들면, 헤모글로빈은 4개의 소단위체로 이루어져 있는데, 하나의 소단위체에 기질인 산소가 결합하면, 다른 소단위체의 활동성도 증가한다.
이러한 효소들은 종종 되먹임 억제(feedback inhibition)을 통하여 활성이 조절된다. 되먹임 억제는, 기질을 통해 산물을 많이 만들었을 때, 산물이 다른 자리 입체성 조절에 관여하여 생산량을 조절하는 것이다.
위의 그림처럼 최종산물인 아이소류신이, 효소의 다른 자리 입체성 조절을 하여, 효소의 활성부위를 변형시켜 경로를 중단시키는 것이다.
또한, 수천가지 다른 효소들이 기질들과 무작위로 존재한다면, 이런 기작이 일어나는 것이 서로 방해가 될 수도 있다. 따라서 세포 내에서는 구획이 나누어 져있기도 하고, 타이밍에 맞게 알맞은 효소를 생산하고 억제한다. 관련된 효소들이 한 번에 생성될 수 있도록 다효소 복합체(multienzyme complex)로 활동하기도 한다. 이런 방법을 통하여 세포내의 화학적 경로들이 질서있게 작동될 수 있다.
요약
세포 내에서 에너지가 어떻게 이용하는지, 그 에너지를 수송하고 전달하는 ATP에 대하여 알아보았다. 또한 활성에너지를 줄여주어 세포내에서 큰 에너지가 들지 않고도 반응이 일어나도록 돕는 효소에 대해서 알아보았고, 그 기작에 대해서 간단하게 살펴 보았다. 다음 포스트에서는 세포 내에 어떤 기관들이 있고, 어떤 역할을 담당하고 있는지 알아보겠다.
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